Glutathion expliqué : formes réduite et oxydée et vérification d’un lot
Le glutathion est un tripeptide formé de glutamate, de cystéine et de glycine, d’une masse moléculaire de 307,32 Da. Il existe sous une forme réduite (GSH) et une forme oxydée (GSSG), et la différence entre les deux est le point principal qu’un rapport de lot doit montrer. Ce guide explique sa structure, les thèmes de la littérature et la vérification d’un lot.
Faits essentiels
- Type: Tripeptide (trois acides aminés) ; la forme réduite est appelée GSH
- Séquence: γ-L-Glutamyl-L-cystéinyl-glycine (γ-Glu-Cys-Gly)
- Formule brute: C10H17N3O6S
- Masse moléculaire: 307,32 Da (forme réduite) ; 612,63 Da (forme oxydée, GSSG)
- Numéro CAS: 70-18-8
- Présentation: poudre lyophilisée en flacon scellé
Qu’est-ce que le glutathion
Le glutathion présente une liaison inhabituelle : le glutamate est relié à la cystéine par le groupe carboxyle de sa chaîne latérale, une liaison dite gamma, qui protège la molécule des peptidases ordinaires. La cystéine porte un groupe thiol libre. Lorsque deux molécules perdent chacune un hydrogène, leurs groupes thiol s’unissent par un pont disulfure et forment le disulfure de glutathion (GSSG).
Ce que couvre la littérature scientifique
Le glutathion est l’une des petites molécules les plus étudiées en biochimie. Les thèmes de laboratoire comprennent :
- Équilibre redox cellulaire, mesuré par le rapport GSH/GSSG
- Réactions de détoxification catalysées par les glutathion S-transférases
- Modèles de stress oxydatif en culture cellulaire
- Méthodes analytiques de dosage du glutathion réduit et oxydé
Il s’agit de résultats de laboratoire. CellMind fournit Glutathion strictement à des fins de recherche, et non pour la consommation humaine.
Comment l’identité et la pureté sont vérifiées
La principale impureté du glutathion réduit est sa propre forme oxydée. La HPLC sépare le GSH du GSSG, et le rapport doit indiquer la pureté de la forme réduite. La spectrométrie de masse distingue nettement les deux : 307,32 Da pour le GSH contre 612,63 Da pour le GSSG. En solution, le GSH s’oxyde au contact de l’air ; des solutions fraîchement préparées sont donc importantes. Ces deux résultats doivent figurer sur un certificat d’analyse (CoA) propre au lot. Pour apprendre à le lire, consultez notre guide du CoA.
Liste de contrôle avant d’acheter Glutathion
- Un CoA pour le lot concerné
- Une pureté HPLC indiquée par un chiffre, supérieure à 99 %
- La forme réduite (GSH, 307,32 Da) nommée sur le rapport
- La quantité par flacon clairement indiquée (1000 mg)
- Un numéro de lot sur le flacon qui correspond au rapport
Questions fréquentes : Glutathion
Quelle est la différence entre GSH et GSSG ?
Le GSH est le glutathion réduit, une molécule unique dotée d’un groupe thiol libre (307,32 Da). Le GSSG est la forme oxydée : deux molécules de glutathion reliées par un pont disulfure (612,63 Da).
Le glutathion est-il un peptide ?
Oui. C’est un tripeptide de glutamate, cystéine et glycine, avec une liaison gamma inhabituelle entre le glutamate et la cystéine.
Pourquoi une solution de glutathion perd-elle en qualité avec le temps ?
Le groupe thiol réagit avec l’oxygène et la forme réduite se transforme en GSSG. Une conservation au frais, à l’abri de l’air, et une préparation récente ralentissent ce phénomène.
Conservation et manipulation
Conservez les flacons lyophilisés dans un endroit frais et à l’abri de la lumière. Une fois reconstituée, la solution doit être réfrigérée et utilisée pendant la période de recherche prévue. Évitez les variations de température répétées : elles sont la cause la plus fréquente d’une dégradation que personne ne remarque avant que les résultats ne concordent plus.
CellMind Glutathione 1000mg
- 1000 mg de poudre lyophilisée par flacon, scellé sous atmosphère inerte
- Pureté supérieure à 99 % vérifiée par HPLC par Janoshik Analytical
- CoA propre au lot avec chaque commande
Page produit : Glutathione 1000mg. Commande et livraison : Où acheter Glutathion. Rapports des lots actuels : Rapports de laboratoire et CoA.
Sources
- Meister A., Anderson M.E. Annual Review of Biochemistry. 1983;52:711–760.
À des fins de recherche uniquement.